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DNA oxidation drives Myc mediated transcription. 1.1 Articolo in rivista 2010 Amente, Stefano; Lania, Luigi; Avvedimento, VITTORIO ENRICO; Majello, Barbara
Reactive Oxygen Species, Ki-Ras, and Mitochondrial Superoxide Dismutase Cooperate in Nerve Growth Factor-induced Differentiation of PC12 Cells 1.1 Articolo in rivista 2010 Cassano, S.; Agnese, Savina; D'Amato, Valentina; Papale, M.; Garbi, Corrado; Castagnola, P.; Ruocco, MARIA ROSARIA; Castellano, Immacolata; DE VENDITTIS, Emmanuele; Santillo, Mariarosaria; Amente, Stefano; Porcellini, Antonio; Avvedimento, VITTORIO ENRICO
Camptothecin releases P-TEFb from the inactive 7SK snRNP complex. 1.1 Articolo in rivista 2009 Amente, Stefano; Gargano, B; Napolitano, Giuliana; Lania, Luigi; Majello, Barbara
p14ARF is capable of promoting HIV-1 tat degradation. 1.1 Articolo in rivista 2008 Gargano, Barbara; M., Fiorillo; Amente, Stefano; Majello, Barbara; Lania, Luigi
P-TEFb is a crucial co-factor for Myc transactivation. 1.1 Articolo in rivista 2007 Gargano, Barbara; Amente, Stefano; Majello, Barbara; Lania, Luigi
p14ARF interacts with N-Myc and inhibits its transcriptional activity. 1.1 Articolo in rivista 2007 Amente, Stefano; Gargano, Barbara; Diolaiti, D; DELLA VALLE, G; Lania, Luigi; Majello, Barbara
p14ARF Directly Interacts with Myc Through the Myc BoxII Domain. 1.1 Articolo in rivista 2006 Amente, Stefano; Gargano, Barbara; Varrone, Francesca; Ruggiero, L; DOMINGUEZ SOLA, D; Lania, Luigi; Majello, Barbara
Identification of proteins interacting with the RNAPII FCP1 phosphatase: FCP1 forms a complex with arginine methyltransferase PRMT5 and it is a substrate for PRMT5-mediated methylation 1.1 Articolo in rivista 2005 Amente, Stefano; Napolitano, Giuliana; Licciardo, P; Monti, Maria; Pucci, Pietro; Lania, Luigi; Majello, Barbara
THE FCP1 PHOSPHATASE INTERACTS WITH RNA POLYMERASE II AND WITH MEP50 A COMPONENT OF THE METHYLOSOME COMPLEX INVOLVED IN THE ASSEMBLY OF SNRNP. 1.1 Articolo in rivista 2003 L., Ruggiero; Majello, Barbara; M., Accardo; Amente, Stefano; Monti, Maria
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